從蛋白質中間進行酶切反應
如果你去大劇院看戲遲到了，而你的座位又在一排當中，越過許多人是否很麻煩呢？如果你的座位碰巧在一排座位兩端是否問題就解決了呢？對于26S 蛋白酶 體來說，它就要經過那么一個過程，將未折疊的底物從它們的末端進行消化。但這個模型卻不能解釋所有 蛋白酶 體催化的事件，現在Liu and colleagues在Science Express上報道，確實有一些蛋白酶底物能被從中間進行切割。
研究者首先比較了兩個天然無序的生理性底物p21和a-synuclein和穩定的GFP被潛在的關閉20S蛋白酶體和活性的開放蛋白酶體26S進行降解的過程。其中20S是蛋白酶體的核心，26S是20S蛋白酶體加上PA700的調控性帽子所形成的。
他們發現p21和a-synuclein能有效的被20S和26S蛋白酶體進行降解，而GFP在兩種條件下都不被降解。20S的蛋白酶體不能降解短的肽段，但它能有效的降解p21和a-synuclein的現象說明，未折疊蛋白自身就能開放某些活性的酶切位點，使得蛋白酶體能夠有效的接近進行酶切。
接下來研究者研究了GFP與這兩種蛋白進行融合后的降解反應。當GFP被融合在p21和a-synuclein的氨基端或者是羧基端時，他們吃驚的發現20S和26S蛋白酶體能夠還能有效的切割p21和a-synuclein卻留下了完整的GFP肽段。當他們在p21和a-synuclein的兩端都接上GFP時，他們還是發現20S和26S蛋白酶體能夠特異性的對p21和a-synuclein進行酶切，這說明它們識別的內部的蛋白酶作用位點。
Liu and colleagues認為這說明20S和26S蛋白酶體能夠有效的對未折疊蛋白的內部酶切位點進行識別，這種蛋白酶反應可能是直接從蛋白質的中間進行的。
相關文章及鏈接：
ORIGINAL RESEARCH PAPER
Liu, C. W. et al. Endoproteolytic activity of the proteasome. Science Express 2002 December 12 (DOI: 10.1126/science.1079293) | PubMed |
FURTHER READING
Weissman, A. M. Ubiquitin and proteasomes: themes and variations on ubiquitylation. Nature Rev. Mol. Cell Biol. 2, 169-178 (2001) | Article | PubMed |
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