蛋白質翻譯后加工修飾
從核糖體上釋放出來的多肽鏈，按照一級結構中氨基酸側鏈的性質，自竹卷曲，形成一定的空間結構，過去一直認為，蛋白質空間結構的形成靠是其一級結構決定的，不需要另外的信息。
近些年來發現許多細胞內蛋白質正確裝配都需要一類稱做“分了伴娘”的蛋白質幫助才能完成，這一概念的提出并未否定“氨基酸順序決定蛋白空間結構”這一原則。而是對這一理論的補充，分子伴娘這一類蛋白質能介導其它蛋白質正確裝配成有功能活性的空間結構，而它本身并不參與最終裝配產物的組成。
目前認為“分子伴娘”蛋白有兩類，第一類是一些酶，例如蛋白質二硫鍵異構酶可以識別和水解非正確配對的二硫鍵，使它們在正確的半胱氨酸殘基位置上重新形成二硫鍵，第二類是一些蛋白質分子，它們可以和部分折疊或沒有折疊的蛋白質分子結合，穩定它們的構象，免遭其它酶的水解或都促進蛋白質折疊成正確的空間結構。
總之“分子伴娘”蛋白質合成后折疊成正確空間結構中起重要作用，對于大多數蛋白質來說多肽鏈翻譯后還要進行下列不同方式的加工修飾才具有生理功能。
1.氨基端和羧基端的修飾
在原核生物中幾乎所有蛋白質都是從N-甲酰蛋氨酸開始，真核生物從蛋氨酸開始。甲酰基經酶水介而除去，蛋氨酸或者氨基端的一些氨基酸殘基常由氨肽酶催化而水介除去。包括除去信號肽序列。因此，成熟的蛋白質分子N-端沒有甲酰基，或沒有蛋氨酸。同時，某些蛋白質分子氨基端要進行乙酰化在羧基端也要進行修飾。
2.共價修飾
許多的蛋白質可以進行不同的類型化學基團的共價修飾，修飾后可以表現為激活狀態，也可以表現為失活狀態。
（1）磷酸化：
磷酸化多發生在多肽鏈絲氨酸，蘇氨酸的羥基上，偶爾也發生在酪氨酸殘基上，這種磷酸化的過程受細胞內一種蛋白激酶催化，磷酸化后的蛋白質可以增加或降低它們的活性，例如：促進糖原分解的磷酸化酶，無活性的磷酸化酶b經磷酸化以后，變居有活性的磷酸化酶a。而有活性的糖原合成酶I經磷酸化以后變成無活性的糖原合成酶D，共同調節糖元的合成與分介。
（2）糖基化：
質膜蛋白質和許多分泌性蛋白質都具有糖鏈，這些寡糖鏈結合在絲氨酸或蘇氨酸的羥基上，例如紅細胞膜上的ABO血型決定簇。也可以與天門冬酰胺連接。這些寡糖鏈是在內質網或高爾基氏體中加入的。
（3）羥基化：
膠原蛋白前α鏈上的脯氨酸和賴氨酸殘基在內質網中受羥化酶、分子氧和維生素C作用產生羥脯氨酸和羥賴氨酸，如果此過程受障礙膠原纖維不能進行交聯，極大地降低了它的張力強度。
（4）二硫鍵的形成：
mRNA上沒有胱氨酸的密碼子，多肽鏈中的二硫鍵，是在肽鏈合成后，通過二個半胱氨酸的疏基氧化而形成的，二硫鍵的形成對于許多酶和蛋白質的活性是必需的。
3.亞基的聚合：
有許多蛋白質是由二個以上亞基構成的，這就需這些多肽鏈通過非共價鍵聚合成多聚體才能表現生物活性。
例如成人血紅蛋白由兩條α鏈，兩條β鏈及四分子血紅素所組成，大致過程如下：α鏈在多聚核糖體合成后自行釋下，并與尚未從多聚核糖體上釋下的β鏈相連，然后一并從多聚核糖體上脫下來，變成α、β二聚體。此二聚體再與線粒體內生成的兩個血紅素結合，最后形成一個由四條肽鏈和四個血紅素構成的有功能的血紅蛋白分子。
4.水解斷鏈：
一般真核細胞中一個基因對應一個mRNA，一個mRNA對應一條多肽鏈，但也有少數的情況，即一種翻譯后的多肽鏈經水解后產生幾種不同的蛋白質或多肽。例如哺乳動物的鴉片樣促黑皮激素原初翻譯產物為265個氨基酸，它在腦下垂體前葉細胞中，POMC初切割成為N-端片斷和C端片段的β-促脂解激素。
然后N端片段又被切割成較小的N端片斷和工9肽的促腎上腺皮質激素。而在腦下垂體中葉細胞中，β-促脂解激素再次被切割產生β-內啡肽；ACTH也被切割產生13肽的促黑激素（αmelanotropin）。
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