導肽(leading peptide)

又稱轉(zhuǎn)運肽(transit peptide)或?qū)蛐蛄?targeting sequence)，它是游離核糖體上合成的蛋白質(zhì)的N-端信號。
導肽是新生蛋白N-端一段大約20～80個氨基酸的肽鏈, 通常帶正電荷的堿性氨基酸(特別是精氨酸和賴氨酸)含量較為豐富, 如果它們被不帶電荷的氨基酸取代就不起引導作用，說明這些氨基酸對于蛋白質(zhì)的定位具有重要作用。這些氨基酸分散于不帶電荷的氨基酸序列之間。轉(zhuǎn)運肽序列中不含有或基本不含有帶負電荷的酸性氨基酸，并且有形成兩性α螺旋的傾向。轉(zhuǎn)運肽的這種特征性的結(jié)構有利于穿過線粒體的雙層膜。不同的轉(zhuǎn)運肽之間沒有同源性，說明導肽的序列與識別的特異性有關，而與二級或高級結(jié)構無太大關系。
導肽運送蛋白質(zhì)時具有以下特點:

①需要受體; 

②消耗ATP; 

③需要分子伴侶; 

④要電化學梯度驅(qū)動; 

⑤要信號肽酶切除信號肽; 

⑥通過接觸點進入;

⑦非折疊形式運輸。