膠原蛋白的結構
單個的Ⅰ型膠原分子分子量約285kD，寬14A，長約3000A。由三條多肽鏈組成。哺乳動物個體中有30種不同的多肽鏈構成16種不同的膠原，其中最常見的列于表13－3中。
表13－3 膠原的主要類型
| 類型 | 鏈組成 | 分布 |
| Type | Chain Composition | Distribution |
| Ⅰ | [a1(Ⅰ)]2a2(I) | 皮膚、骨、肌腱、血管、角膜 |
| Ⅱ | [a1(Ⅱ)]3 | 軟骨、椎間盤 |
| Ⅲ | [al(Ⅲ)]3 | 血管、新生兒皮膚 |
膠原蛋白的氨基酸組成有如下特征：
①甘氨酸幾乎占總氨基酸殘基的三分之一，即每隔兩個其他氨基酸殘基(X，Y)即有一個甘氨酸，故其肽鏈可用(甘－X－Y)n來表示。
②含有較多在其他蛋白質中少見的羧脯氨酸和羧賴氨酸殘基，也有較多脯氨酸(pro)和賴氨酸。如脯氨酸(Pro)和4―羥脯氨酸(4―hydroxyproline,Hyp)含量高達15～30%。同時還含有少量3―羥脯氨酸(3hydroxyproline)和5―羥賴氨酸(5―hydroxylysine,Hyl)。羥脯氨酸殘基可通過形成分子內氫鍵穩定膠原蛋白分子。例如，正常膠原在39℃變性，而在缺乏脯氨酸羥化酶條件下合成的膠原在24℃變性成為白明膠(gelatin)。而羥賴氨酸上可結合半乳糖－葡萄糖苷，與特定組織功能相關。如在基底膜膠原(Ⅳ型)中含hyl較多，含糖也較多，可能與基底膜的濾過功能有關。
③膠原中缺乏色氨酸，所以它在營養上為不完全蛋白質。
在膠原纖維中，膠原蛋白分子單位稱為原膠原(tropo collagen)。每個原膠原分子由三條α－肽鏈組成，α－肽鏈自身為α螺旋結構，三條α－肽鏈則以平行、右手螺旋形式纏繞成“草繩狀”三股螺旋結構(圖13－6)。肽鏈中每三個氨基酸殘基中就有一個要經過此三股螺旋中央區，而此處空間十分狹窄，只有甘氨酸適合于此位置，由此可解釋其氨基酸組成中每隔兩個氨基酸殘基出現一個甘氨酸的特點。而且三條α－肽鏈是交錯排列的，因而使三條α－肽鏈中的Gly、X、Y殘基位于同一水平上，借Gly中的N－H基與相鄰鏈X殘基上羥基形成牢固的氫鍵(圖13－7)，以穩定其分子結構。
原膠原分子平行排列成束，通過共價交聯，可形成穩定的膠原微纖維(microfibvil)，進一步行聚集成束，形成膠原纖維。膠原分子通過分子內或分子間的交聯成為不溶性的纖維。因膠原分子氨基酸組成中缺乏半胱氨酸，不可能象角蛋白那樣以二硫鍵相聯，而是通過組氨酸與賴氨酸間的共價交聯，一般發生在膠原分子的C－或N末端之間。
膠原纖維在不同組織中的排列方式與其功能相關。如在肌腱、皮膚及軟骨，要分別在一維、二維和三維方向承受張力，因而其膠原纖維排列分別為平行束狀，多角的纖維片層及不規則排列等方式。(表13－4)
表13－4 膠原纖維在不同組織中的排列
| 組織 | 排列 |
| 肌腱 | 平行束 |
| 皮膚 | 多角的纖維片層 |
| 軟骨 | 無規則排列 |
| 角膜 | 交叉排布的光滑片層使光的散身最小化 |
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